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酶——西医综合生物化学重点

  • 作者:admin来源:未知发布日期:2014-10-26 点击:

  • 一、酶的化学本质:大部分为 pr 、少数为 RNA 、即核酶。
    单纯酶:仅有 aa 残基构成的酶
    综合酶:由酶蛋白和辅助因子组成的酶。
    辅助因子 { 辅酶?#21644;?#26512;、超滤能 辅基 不解除 } 活性中心: 与酶的催化性密切相关?#30446;?#38388;区或, 这些区域的结构称为必需基团。 并不是所有 的必需集团都在结性中心内。
    酶原:有活性的酶的前身,酶原激活的过程就是活性中心形成的过程。
    例:以酶原激活为例说明一级结构中蛋白质 同工酶:结构和理化、免疫性质不同、但可催化同一反应的酶、如:乳酸脱氢酶 例:丙酮酸 乳酸脱氢酶 乳酸到肝脏 乳酸脱氢酸 丙酮酸糖异生 用工酶 变构酶?#21644;?#36807;改变构象而影响酶活性的酶, (变构调节) 调节亚基和催化亚基 别构激活 调节?#35838;?#21644;催化?#35838;?别构抑制 变物酶常在反应开始表现,为关键酶,限速酶。
    二、酶的调节方式
    1 、 快调节:
    ( 1 )通过别构调节
    ( 2 )化学修饰(最常见的为磷酸化与去磷酸化)
    ( 3 )不涉 及?#24067;?#38190;改变
    ( 4 )涉及到?#24067;?#38190;改变
    ( 5 )常有放大作用
    2 、 慢调节: 三、酶的催化反应特点:
    ( 1 )效率高,能降低反应的活化能
    ( 2 )特异性高 四、酶反应动力学:
    1 、底物浓度,对反应速度的影响?#22909;?#19968;曼氏方程 V = KM 反应酶和底物的亲合力, KM 定,则亲合力低,反之亦然。
    ( 1 )当 [S] < KM 时, V =
    ( 2 )当 [S] > KM 时, V = Vma
    ( 3 )当 V = 1 / 2Vmax , Km = [S]
    2 、酶浓度:
    3 、温度:最?#39280;?#24230;(反应速度最快)
    4 、 PH 值:最适 PH 值(反应速度最快)
    5 、激活剂:使酶活性增加
    6 、抑制剂:可逆抑制和不可逆抑制 可逆抑制最重要, 又分为 1 竞争性抑制, 抑制剂与底物共同竞争酶的性中心, 此时常有相似 结构,此时 KM 值增大。 Vmax 可以不变。 决定 Vmax I + E + S→ES E + P 2 、非竞争性抑制:抑制剂与酶的活性中心以外的部分结合从而抑制酶的活性, KM 值不变 (有增大,有减小) Vmax 减小。 I + E + S→ES + I →E + P 3 、反竞争性抑制,抑制剂与中间物( ES )结合, KM 值?#38470;擔?Vmax ?#38470;擔?E + S→ES + I→E + P
    常考点:
    ( 1 )只有 PH , T 才有最适条件影响酶促反应。
    ( 2 )常考抑制剂在不同类型中 KM , Vmax 的变化 
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