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酶西医综合生物化学重点

  • 作者admin来源未知发布日期2014-10-26 点击

  • 一酶的化学本质大部分为 pr 少数为 RNA 即核酶
    单纯酶仅有 aa 残基构成的酶
    综合酶由酶蛋白和辅助因子组成的酶
    辅助因子 { 辅酶?#21644;?#26512;超滤能 辅基 不解除 } 活性中心 与酶的催化性密切相关?#30446;?#38388;区或 这些区域的结构称为必需基团 并不是所有 的必需集团都在结性中心内
    酶原有活性的酶的前身酶原激活的过程就是活性中心形成的过程
    例以酶原激活为例说明一级结构中蛋白质 同工酶结构和理化免疫性质不同但可催化同一反应的酶如乳酸脱氢酶 例丙酮酸 乳酸脱氢酶 乳酸到肝脏 乳酸脱氢酸 丙酮酸糖异生 用工酶 变构酶?#21644;?#36807;改变构象而影响酶活性的酶 变构调节 调节亚基和催化亚基 别构激活 调节?#35838;?#21644;催化?#35838;?别构抑制 变物酶常在反应开始表现为关键酶限速酶
    二酶的调节方式
    1 快调节
    1 通过别构调节
    2 化学修饰最常见的为磷酸化与去磷酸化
    3 不涉 及?#24067;?#38190;改变
    4 涉及到?#24067;?#38190;改变
    5 常有放大作用
    2 慢调节 三酶的催化反应特点
    1 效率高能降低反应的活化能
    2 特异性高 四酶反应动力学
    1 底物浓度对反应速度的影响?#22909;?#19968;曼氏方程 V KM 反应酶和底物的亲合力 KM 定则亲合力低反之亦然
    1 当 [S] KM 时 V
    2 当 [S] KM 时 V Vma
    3 当 V 1 / 2Vmax Km [S]
    2 酶浓度
    3 温度最?#39280;?#24230;反应速度最快
    4 PH 值最适 PH 值反应速度最快
    5 激活剂使酶活性增加
    6 抑制剂可逆抑制和不可逆抑制 可逆抑制最重要 又分为 1 竞争性抑制 抑制剂与底物共同竞争酶的性中心 此时常有相似 结构此时 KM 值增大 Vmax 可以不变 决定 Vmax I E S→ES E P 2 非竞争性抑制抑制剂与酶的活性中心以外的部分结合从而抑制酶的活性 KM 值不变 有增大有减小 Vmax 减小 I E S→ES I →E P 3 反竞争性抑制抑制剂与中间物 ES 结合 KM 值?#38470;?Vmax ?#38470;?E S→ES I→E P
    常考点
    1 只有 PH T 才有最适条件影响酶促反应
    2 常考抑制剂在不同类型中 KM Vmax 的变化 
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